Metody obliczeniowe w chemii - na tropie tajemnic życia

(fot. www.SwiatChemii.pl)

Komputerowe przewidywanie budowy układów biologicznych w oparciu o ich sekwencje może pozwolić na ominięcie drogich i czasochłonnych badań eksperymentalnych. Znajomość struktury może pomóc m.in. w projektowaniu leków - przekonuje dr Mariusz Makowski z Uniwersytetu Gdańskiego. Badacz doskonali metody obliczeniowe w chemii ze szczególnym uwzględnieniem metod mechaniki kwantowej.

Jak wyjaśnia w rozmowie z PAP, współczesne metody obliczeniowe nie są doskonałe, ale pozwalają na dokonanie selekcji i najlepszego wyboru cząstek do badań. Wiąże się to z obniżeniem kosztów badań.

"Jednym z głównych nurtów moich badań jest praca nad nowym potencjałem opartym na prawach fizyki opisującym oddziaływania pomiędzy łańcuchami bocznymi reszt aminokwasowych znajdujących się w peptydach i białkach" - mówi dr Makowski.

Jak ocenia, badania te mogą wspomóc, a nawet niekiedy zastąpić eksperyment. Za swoje prace otrzymał stypendia: "Polityki", Fundacji na rzecz Nauki Polskiej, Fundacji Rozwoju Uniwersytetu Gdańskiego, zespołową nagrodę Ministra Edukacji i Sportu oraz Nagrodę Rektora II stopnia.

Rozmówca PAP odbył dwuletni podoktorski staż naukowy oraz kilka krótkoterminowych staży, w ramach współpracy Wydziału Chemii UG z Cornell University w Ithaca (USA).

W jego ocenie, zagraniczne staże naukowe umożliwiają zawarcie nowych kontaktów naukowych i towarzyskich. Często można tam zrealizować wiele zadań - niewykonalnych w Polsce ze względu na brak odpowiedniego sprzętu. Badacz ubolewa, że wciąż wiele ośrodków naukowo-badawczych w Polsce nie może kupić nowoczesnych urządzeń ze względu na niskie nakłady finansowe przeznaczane w naszym kraju na naukę.

Na Uniwersytecie Cornella dr Makowski dołączył do grupy prof. Harolda A. Scheragi, który od ponad 20 lat współpracuje z Uniwersytetem Gdańskim i wraz z prof. Adamem Liwo z Wydziału Chemii UG opracowali pole siłowe (równania opisujące hiperpowierzchnię energii), które pozwoli na przewidywania struktury peptydów i białek. Dr Makowski udoskonala wybraną część tego pola.

"W swojej pracy doktorskiej symulowałem układy, w których dochodzi do częściowego przeniesienia protonu. Tak tworzą się kompleksy stabilizowane wiązaniami wodorowymi. Wiązanie wodorowe odgrywa bardzo ważną rolę m.in. w stabilizacji układów biologicznych, jakimi są białka, DNA czy RNA. Dzięki mostkom wodorowym łańcuchy polipeptydów i licznych białek utrzymują się w postaci skręconej, jak gdyby nawinięte były na powierzchnię śruby" - opisuje naukowiec.

Żródło:

PAP - Nauka w Polsce, Karolina Olszewska www.naukawpolsce.pap.pl

Average: 1 (1 vote)

Dodaj Komentarz

Plain text

  • Dozwolone znaczniki HTML: <a> <em> <strong> <cite> <blockquote> <code> <ul> <ol> <li> <dl> <dt> <dd>
  • Adresy internetowe są automatycznie zamieniane w odnośniki, które można kliknąć.
  • Znaki końca linii i akapitu dodawane są automatycznie.
CAPTCHA
Poniższe zadanie ma na celu stwierdzenie, czy jesteś człowiekiem, a tym samym przeciwdziałanie spamowi.
4 + 0 =
Rozwiąż proszę powyższe zadanie matematyczne i wprowadź wynik.

Partnerzy Portalu

laboratoria.net

Rekomendowane Firmy

Notatek.pl - Materiały na studia: notatki, ćwiczenia, wykład

Laboratorium - Przegląd Ogólnopolski

Fiszkoteka